Sono tre i vincitori del Premio Nobel per la Chimica del 2018. Ciò che accomuna i loro studi è definita evoluzione diretta. Ma in cosa consiste questa tecnica? E perché è così importante da aver meritato il Nobel?

Nel corso della storia qualsiasi forma di vita è stata oggetto di cambiamenti importanti. L’evoluzione delle varie specie esistenti oggi è stato un processo che ha richiesto molti secoli o millenni. Questi cambiamenti sono dovuti a piccole alterazioni del codice genetico di un individuo che possono essere trasmesse alle generazioni future. Al giorno d’oggi le tecniche scientifiche permettono di modificare in laboratorio parti del DNA. Tale pratica viene definita evoluzione diretta ed è la protagonista del Premio Nobel per la Chimica di quest’anno. Tre scienziati si sono visti assegnare l’ambito riconoscimento: gli Americani Frances H. Arnold e George P. Smith e il Britannico Sir Gregory P. Winter. La Arnold ha ricevuto metà del premio, mentre la restante parte è stata divisa tra Smith e Winter.

Genetica
Credit: www.repubblica.it

L’evoluzione diretta secondo la Arnold

Frances H. Arnold è stata la pioniera della produzione di enzimi in laboratorio. Un enzima è una proteina che funziona da catalizzatore biologico. Questo è in grado di promuovere o velocizzare una reazione specifica che in condizioni normali potrebbe anche non avvenire, o avvenire molto lentamente. Un enzima viene sintetizzato da un organismo a partire da una porzione del proprio DNA. La Arnold studiò per anni l’enzima subtlisina il quale promuove la rottura della caseina, una proteina contenuta in latte e formaggi. Lo scopo era quello di fare in modo che questo funzionasse anche in solventi organici (come la dimetilformammide o DMF) oltre che in acqua.

Funzionamento di un enzima

Inizialmente provò a modificare direttamente la catena di amminoacidi (le unità base delle proteine), cambiando qualcuno di questi, senza però avere successo. Decise così di provare una strada diversa: modificare la sequenza di DNA che codifica per quella proteina. Queste sequenze di DNA, alterate in maniera casuale, venivano poi inserite nei batteri in modo da produrre quella proteina. Ottenne in questo modo migliaia di proteine diverse, in base alle modifiche apportate, tra le quali ne trovò alcune che avevano efficacia in DMF. In seguito fruttò queste per crearne altre con maggior efficacia. Dopo la Arnold, molti ricercatori studiarono questi processi ottenendo degli enzimi non esistenti in natura.

Il lavoro di Smith e Winter

Smith lavorò invece sulla produzione di enzimi tramite dei batteriofagi, ovvero dei virus in grado di contagiare i batteri. I virus sono costituiti da una gabbia proteica (anche detta capside) contenente materiale genetico. Una volta iniettato nelle cellule batteriche, prende il controllo del metabolismo per creare altre copie di sé stesso costruendo nuovi capsidi.

Struttura di un batteriofago

Sfruttando questo meccanismo, Smith ha inserito nel virus dei frammenti di DNA che all’epoca erano sconosciuti. Ha legato questi frammenti ad altri geni del virus per vedere come cambiasse la struttura proteica dopo la replicazione. Utilizzando più porzioni di DNA nello stesso esperimento, si ottenevano molte proteine diverse. Ipotizzò quindi di risolvere il problema usando degli anticorpi per alcune proteine specifiche.

Lo studio fu poi perfezionato da Winter, il quale valutò il sistema teorizzato da Smith per creare dei farmaci basati proprio sugli anticorpi umani. Negli anni 90 Winter sviluppò l’Adalimumab, un farmaco usato in numerosi casi come l’artrite reumatoide.

Queste tecniche possono portare ad un miglioramento della vita dell’uomo. Gli enzimi, soprattutto quelli nuovi, possono essere impiegati nella sintesi di nuovi farmaci e materiali. Il lavoro dei tre scienziati ha così permesso di creare nuove prospettive nel futuro della scienza.

Michele Sciamanna

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